.University of Milano  Department of Biomolecular Sciences and Biotechnology  
 
 
 

head of the group: Prof. Martino Bolognesi

 

 

 

 


 


DIDATTICA

Corso di Laurea Triennale in Scienze Biologiche

CHIMICA BIOLOGICA 
(Prof. Martino Bolognesi

Nozioni di base

  1. acqua, ioni, molecole
  2. legami covalenti, interazioni non-covalenti
  3. Acidi e basi: forti e deboli
  4. Equilibri di reazione ed equlibri acido-base
  5. pH, pKa, ionizzazione di residui acidi o basici

Proprieta’ delle macromolecole biologiche

  1. aminoacidi, varieta’ e proprieta’; legame peptidico, peptidi e proteine
  2. folding delle proteine e loro livelli di organizzazione strutturale
  3. Strutture primaria, secondaria, terziaria, quaternaria, motivi e domini
  4. principali folds di domini
  5. proteine in soluzione: proprieta’
  6. metodi di studio strutturale delle proteine
  7. nucleotidi
  8. struttura degli acidi nucleici: DNA e RNA (mRNA, tRNA, rRNA)

Replicazione, Trascrizione e Traduzione

1.        replicazione

2.        trascrizione

3.        il ribosoma, aspetti strutturali e funzionali

4.        attivazione degli aminoacidi

5.    il processo della sintesi proteica (traduzione) e sua  regolazione (aspetti generali)

Energetica nelle reazioni biochimiche

  1. concetti di entalpia, entropia e energia libera
  2. reazioni accoppiate
  3. utilizzo dell’energia libera in reazioni accoppiate
  4. ATP e altri composti di scambio energetico
  5. variazioni di G in funzione di costanti di equilibrio e di potenziali redox
  6. reazioni redox, potenziali elettrochimici nelle reazioni biochimiche 

Enzimologia

  1. concetti di velocita’ di reazione, energia di attivazione, stato di transizione, coordinate di reazione
  2. reazioni catalizzate
  3. enzimi e loro cofattori; principi generali della catalisi enzimatica
  4. equazioni di Michaelis-Menten e Lineweaver-Burk; espressioni e loro aspetii grafici. Uso delle equazioni per determinare le costanti caratteristiche di un enzima (Vmax, kcat, KM, kcat/ KM)
  5. Inibizione enzimatica e caratterizzaizone delle proprieta’ degli inibitori
  6. Allosteria e regolazione dell’attivita’ enzimatica

Casi di studio

  1. emoglobina: struttura, proprieta’ di legame dell’ossigeno, cooperativita’ effettori allosterici, curve di ossigenazione.
  2. Proteasi a Ser: struttura di ensimi della famiglia della chimotripsina, meccanismo catalitico, inibizione.
  3. struttura delle immunoglobuline, basi strutturali del riconoscimento dell’antigene

Metabolismo

  1. caratteristiche generali del metabolismo e metodi di studio
  2. glicolisi, energetica e sua regolazione
  3. shunt dei pentoso-fosfati
  4. fermentazioni alcoolica e lattica
  5. piruvato e complesso della piruvato deidrogenasi
  6. ciclo dell’acido citrico, energetica e sua regolazione
  7. catena di trasporto elettronico
  8. fosforilazione ossidativa
  9. glicogenolisi e glicogenosintesi
  10. gluconeogenesi
  11. metabolismo di acidi grassi e trigliceridi
  12. metabolismo degli aminoacidi e ciclo dell’urea
Lezioni (PDF-files):
 

Testi consigliati:

- I principi di Biochimica di Lehninger, D.L Nelson e M.M. Cox, 3º Ed. 2002 Zanichelli.
Biochemistry, D. Voet &, J.G. Voet, 3º Ed. 2004 Wiley.

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